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<!DOCTYPE html>

<title>Β-Helix</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">β-Helix</h1>

</header>

</div>

<p>Die <b>β-Helix</b> ist eine <a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundärstruktur</a> von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Eine β-Helix besteht als <a href="Proteinstruktur" title="Proteinstruktur">Proteinstruktur</a> aus mehreren parallelen <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Strängen</a> in <a href="Helix" title="Helix">helikaler</a> Anordnung. Die β-Helix hat dabei zwei, drei oder vier Außenflächen. Proteine mit <i><a href="Pentapeptide_Repeat" title="Pentapeptide Repeat">Pentapeptide Repeat</a></i> besitzen vier Außenflächen.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Aufgrund der wiederholten β-Stränge ist die <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> oftmals repetitiv. Die β-Helix wird durch <a href="Wasserstoffbr%C3%BCcke" class="mw-redirect" title="Wasserstoffbrücke">Wasserstoffbrücken</a> zwischen den β-Strängen, teilweise auch durch <a href="Ionische_Bindung" title="Ionische Bindung">ionische Bindungen</a> und <a href="Protein-Protein-Interaktion" title="Protein-Protein-Interaktion">Protein-Protein-Interaktionen</a> stabilisiert. Beispiele für Proteine mit rechtsgängigen β-Helices sind die Pektat-Lyase aus <i><a href="Aspergillus_niger" class="mw-redirect" title="Aspergillus niger">Aspergillus niger</a></i>, das <i>tailspike protein</i> des <a href="Bakteriophage" class="mw-redirect" title="Bakteriophage">Bakteriophagen</a> P22, die Rhamnogalacturonase A aus <i>Aspergillus aculeatus</i> und ein <a href="Frostschutzprotein" class="mw-redirect" title="Frostschutzprotein">Frostschutzprotein</a> aus <i><a href="Tenebrio_molitor" class="mw-redirect" title="Tenebrio molitor">Tenebrio molitor</a></i>.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Beispiele für Proteine mit linksgängigen β-Helices sind ein Frostschutzprotein aus <i><a href="Choristoneura_fumiferana" title="Choristoneura fumiferana">Choristoneura fumiferana</a></i>,<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> die UDP-N-Acetylglucosamin-Acyltransferase und eine archaeische <a href="Carboanhydrase" class="mw-redirect" title="Carboanhydrase">Carboanhydrase</a>.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Bei manchen ist für eine korrekte Faltung ein <a href="Chaperon_(Protein)" title="Chaperon (Protein)">Chaperon</a> notwendig, von dem bisher zwei Typen beschrieben wurden.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die β-Stränge einer β-Helix sind relativ kurz und gerade, die β-Faltblätter haben daher nicht die übliche rechtshändige Krümmung. Im <a href="Ramachandran-Plot" title="Ramachandran-Plot">Ramachandran-Plot</a> liegen die Peptidbindungen in einem engeren Bereich als übliche β-Faltblätter.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="β-Helices_in_Amyloidosen"><span id=".CE.B2-Helices_in_Amyloidosen"></span>β-Helices in Amyloidosen</h3></div>

<p>β-Helices entstehen durch Umfaltung aus anderen Proteinstrukturen bei einer Reihe von Protein-Faltungskrankheiten, den <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidosen</a><sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>. Hierzu gehören im <a href="Zentralnervensystem" title="Zentralnervensystem">Zentralnervensystem</a> die <a href="Alzheimer-Krankheit" title="Alzheimer-Krankheit">Alzheimer-Krankheit</a> (<a href="Tau-Protein" title="Tau-Protein">tau-Protein</a> und <a href="Amyloid-Precursor-Protein" title="Amyloid-Precursor-Protein">amyloid precursor protein</a> APP), die <a href="Parkinson-Krankheit" title="Parkinson-Krankheit">Parkinson-Krankheit</a> (<a href="Synucleinopathie" title="Synucleinopathie">Synuclein</a>), und <a href="Chorea_Huntington" title="Chorea Huntington">Chorea Huntington</a> (<a href="Huntingtin" title="Huntingtin">Huntingtin</a>) sowie die <a href="Prion" title="Prion">Prion</a>-Krankheiten. Außerhalb des ZNS findet sich Amyloid etwa bei den Ostertag-Amyloidosen (<a href="Lysozym" title="Lysozym">Lysozym</a>, <a href="Apolipoprotein_A1" title="Apolipoprotein A1">Apolipoprotein A1</a>, <a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen A</a> oder <a href="Transthyretin" title="Transthyretin">Transthyretin</a>). <a href="Bence-Jones-Proteinurie" title="Bence-Jones-Proteinurie">Bence Jones-Protein</a> ist <a href="Immunglobulin" class="mw-redirect" title="Immunglobulin">Immunglobulin</a> leichte Kette, das bei monoklonalen Erkrankungen von <a href="Plasmazelle" title="Plasmazelle">Plasmazellen</a> entsteht und dessen Präzipitation Nierenversagen verursacht. <a href="Amylin" title="Amylin">Amylin</a>-Überproduktion und Fällung als Amyloid zerstört die <a href="%CE%92-Zelle" class="mw-redirect" title="Β-Zelle">β-Zellen</a> des Pankreas und verursacht die sekundäre <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a>-Abhängigkeit bei Patienten mit <a href="Diabetes_mellitus" title="Diabetes mellitus">Diabetes II</a>. In <a href="Dialyse" title="Dialyse">Dialyse</a>-Patienten kann es zur <a href="%CE%922-Mikroglobulin" title="Β2-Mikroglobulin">β-Mikroglobulin</a> Amyloidose kommen, wenn das Protein nicht mit speziellen Membranen entfernt wird.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>A. Mitraki, S. Miller, M. J. van Raaij: <i>Review: conformation and folding of novel beta-structural elements in viral fiber proteins: the triple beta-spiral and triple beta-helix.</i> In: <i>Journal of structural biology.</i> Band 137, Nummer 1–2, 2002 Jan–Feb, S. 236–247, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1006/jsbi.2002.4447">10.1006/jsbi.2002.4447</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12064949?dopt=Abstract">PMID 12064949</a>.</li>

<li>I. J. Clifton, M. A. McDonough, D. Ehrismann, N. J. Kershaw, N. Granatino, C. J. Schofield: <i>Structural studies on 2-oxoglutarate oxygenases and related double-stranded beta-helix fold proteins.</i> In: <i>Journal of inorganic biochemistry.</i> Band 100, Nummer 4, April 2006, S. 644–669, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2006.01.024">10.1016/j.jinorgbio.2006.01.024</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16513174?dopt=Abstract">PMID 16513174</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">M. W. Vetting, S. S. Hegde, J. E. Fajardo, A. Fiser, S. L. Roderick, H. E. Takiff, J. S. Blanchard: <i>Pentapeptide repeat proteins.</i> In: <i>Biochemistry.</i> Band 45, Nummer 1, Januar 2006, S. 1–10, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/bi052130w">10.1021/bi052130w</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16388575?dopt=Abstract">PMID 16388575</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2566302/">PMC 2566302</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Jenkins, O. Mayans, R. Pickersgill: <i>Structure and evolution of parallel beta-helix proteins.</i> In: <i>Journal of structural biology.</i> Band 122, Nummer 1–2, 1998, S. 236–246, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1006/jsbi.1998.3985">10.1006/jsbi.1998.3985</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9724625?dopt=Abstract">PMID 9724625</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Y. C. Liou, A. Tocilj, P. L. Davies, Z. Jia: <i>Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein.</i> In: <i>Nature.</i> Band 406, Nummer 6793, Juli 2000, S. 322–324, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/35018604">10.1038/35018604</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10917536?dopt=Abstract">PMID 10917536</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">E. K. Leinala, P. L. Davies, Z. Jia: <i>Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model.</i> In: <i>Structure (London, England : 1993).</i> Band 10, Nummer 5, Mai 2002, S. 619–627, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12015145?dopt=Abstract">PMID 12015145</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">C. Kisker, H. Schindelin, B. E. Alber, J. G. Ferry, D. C. Rees: <i>A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila.</i> In: <i>The EMBO journal.</i> Band 15, Nummer 10, Mai 1996, S. 2323–2330, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8665839?dopt=Abstract">PMID 8665839</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC450161/">PMC 450161</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">E. C. Schulz, R. Ficner: <i>Knitting and snipping: chaperones in β-helix folding.</i> In: <i>Current opinion in structural biology.</i> Band 21, Nummer 2, April 2011, S. 232–239, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.sbi.2011.01.009">10.1016/j.sbi.2011.01.009</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21330133?dopt=Abstract">PMID 21330133</a>.</span>

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<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">Engelbert Buxbaum: <cite style="font-style:italic">Protein Folding Diseases</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Fundamentals of Protein Structure and Function</cite>. Springer, Cham, 2015, ISBN 978-3-319-19919-1, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>203–224</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/978-3-319-19920-7_10">10.1007/978-3-319-19920-7_10</a></span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://link.springer.com/chapter/10.1007/978-3-319-19920-7_10">springer.com</a> [abgerufen am 31. Oktober 2017]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:%CE%92-Helix&rft.atitle=Protein+Folding+Diseases&rft.au=Engelbert+Buxbaum&rft.btitle=Fundamentals+of+Protein+Structure+and+Function&rft.date=2015&rft.doi=10.1007%2F978-3-319-19920-7_10&rft.genre=book&rft.isbn=9783319199191&rft.pages=203-224&rft.pub=Springer%2C+Cham" style="display:none"> </span></span>

</li>

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